名古屋大學、長岡生物大學和橫濱國立大學的聯合研究小組闡明了 FliG 分子的結構動力學，這是構成細菌運動器官溝運動的蛋白質之一。
菌旗底部的旋轉馬達被稱為“細菌馬達”，雖然只有45海裡，卻能以媲美F1發動機轉速的超高速旋轉。此外，它是一款極其出色的電機，從最高速度瞬間改變旋轉方向，能量轉換效率接近100%。
在構成斜角電機轉子的蛋白質中，已知 FliG 與定子相互作用，並被認為在電機的旋轉運動中起主要作用。直到現在，詳細的分子機制和相互作用模式還沒有被闡明。
此次，課題組製備了FliG蛋白C末端結構域（FliGc）的氨基酸變異體，旨在通過與野生型FliGc的比較來闡明旋轉方向的轉換控制機制。因此，FliGc主要形成三種構象，具有在多個結構之間來回移動的動態特性，在決定前後運動中起著重要作用。
這次發現的特性動力學對於以高能量轉換效率轉換電機的旋轉方向具有重要意義，並且通過基於該知識的人工設計納米機器，醫療和人工生命設計預計將應用於各種領域，例如作為。
